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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Amazônia Oriental. |
Data corrente: |
16/12/1994 |
Data da última atualização: |
07/02/2014 |
Autoria: |
BRASIL, E. C. |
Afiliação: |
EDILSON CARVALHO BRASIL, CPATU. |
Título: |
Consorcio leguminosas x culturas anuais (Theposia candida x milho). |
Ano de publicação: |
1988 |
Fonte/Imprenta: |
Belém, PA: EMBRAPA-CPATU, 1988. |
Idioma: |
Português |
Palavras-Chave: |
Consorciação; Leguminous; Maize. |
Thesagro: |
Leguminosa; Milho; Zea Mays. |
Thesaurus Nal: |
intercropping. |
Categoria do assunto: |
-- |
Marc: |
LEADER 00468ngm a2200181 a 4500 001 1396312 005 2014-02-07 008 1988 bl --- 0-- s #d 100 1 $aBRASIL, E. C. 245 $aConsorcio leguminosas x culturas anuais (Theposia candida x milho). 260 $aBelém, PA: EMBRAPA-CPATU$c1988 650 $aintercropping 650 $aLeguminosa 650 $aMilho 650 $aZea Mays 653 $aConsorciação 653 $aLeguminous 653 $aMaize
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Registro original: |
Embrapa Amazônia Oriental (CPATU) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital; Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
Data corrente: |
10/06/2005 |
Data da última atualização: |
03/12/2007 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
Circulação/Nível: |
-- - -- |
Autoria: |
SILVA, M. C. M. da; MELLO, L. V.; COUTINHO, M. V.; RIGDEN, D. J.; NESHICH, G.; CHRISPEELS, M. J.; GROSSI-DE-SÁ, M. F. |
Título: |
Mutants of common bean alpha-amylase inhibitor-2 as an approach to investigate binding specificity to alpha-amylases. |
Ano de publicação: |
2004 |
Fonte/Imprenta: |
Pesquisa Agropecuária Brasileira, Brasília, DF, v. 39, n. 3, p. 201-208, mar. 2004. |
Idioma: |
Inglês Português |
Conteúdo: |
Despite the presence of a family of defense proteins, Phaseolus vulgaris can be attacked by bruchid insects resulting in serious damage to stored grains. The two distinct active forms of a-amylase inhibitors, a-AI1 and a-AI2, in P. vulgaris show different specificity toward a-amylases. Zabrotes subfasciatus a-amylase is inhibited by a-AI2 but not by a-AI1. In contrast, porcine a-amylase is inhibited by a-AI1 but not by a-AI2. The objective of this work was to understand the molecular basis of the specificity of two inhibitors in P. vulgaris (a-AI1 and a-AI2) in relation to a-amylases. Mutants of a-AI2 were made and expressed in tobacco plants. The results showed that all the a-AI2 mutant inhibitors lost their activity against the insect a-amylases but none exhibited activity toward the mammalian a-amylase. The replacement of His33 of a-AI2 with the a-AI1-like sequence Ser-Tyr-Asn abolished inhibition of Z. subfasciatus a-amylase. From structural modeling, the conclusion is that the size and complexity of the amylase-inhibitor interface explain why mutation of the N-terminal loop and resultant abolition of Z. subfasciatus a-amylase inhibition are not accompanied by gain of inhibitory activity against porcine a-amylase. |
Palavras-Chave: |
Alfa amilase; Especificidade de interação; Inibidores de a-amilases; Modelagem molecular; mutagênese sítio-dirigida. |
Thesagro: |
Inibidor de Enzima; Phaseolus Vulgaris. |
Categoria do assunto: |
-- |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/CNPTIA/11568/1/v39n03a01.pdf
|
Marc: |
LEADER 02124naa a2200277 a 4500 001 1000723 005 2007-12-03 008 2004 bl uuuu u00u1 u #d 100 1 $aSILVA, M. C. M. da 245 $aMutants of common bean alpha-amylase inhibitor-2 as an approach to investigate binding specificity to alpha-amylases. 260 $c2004 520 $aDespite the presence of a family of defense proteins, Phaseolus vulgaris can be attacked by bruchid insects resulting in serious damage to stored grains. The two distinct active forms of a-amylase inhibitors, a-AI1 and a-AI2, in P. vulgaris show different specificity toward a-amylases. Zabrotes subfasciatus a-amylase is inhibited by a-AI2 but not by a-AI1. In contrast, porcine a-amylase is inhibited by a-AI1 but not by a-AI2. The objective of this work was to understand the molecular basis of the specificity of two inhibitors in P. vulgaris (a-AI1 and a-AI2) in relation to a-amylases. Mutants of a-AI2 were made and expressed in tobacco plants. The results showed that all the a-AI2 mutant inhibitors lost their activity against the insect a-amylases but none exhibited activity toward the mammalian a-amylase. The replacement of His33 of a-AI2 with the a-AI1-like sequence Ser-Tyr-Asn abolished inhibition of Z. subfasciatus a-amylase. From structural modeling, the conclusion is that the size and complexity of the amylase-inhibitor interface explain why mutation of the N-terminal loop and resultant abolition of Z. subfasciatus a-amylase inhibition are not accompanied by gain of inhibitory activity against porcine a-amylase. 650 $aInibidor de Enzima 650 $aPhaseolus Vulgaris 653 $aAlfa amilase 653 $aEspecificidade de interação 653 $aInibidores de a-amilases 653 $aModelagem molecular 653 $amutagênese sítio-dirigida 700 1 $aMELLO, L. V. 700 1 $aCOUTINHO, M. V. 700 1 $aRIGDEN, D. J. 700 1 $aNESHICH, G. 700 1 $aCHRISPEELS, M. J. 700 1 $aGROSSI-DE-SÁ, M. F. 773 $tPesquisa Agropecuária Brasileira, Brasília, DF$gv. 39, n. 3, p. 201-208, mar. 2004.
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Registro original: |
Embrapa Agricultura Digital (CNPTIA) |
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Biblioteca |
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Origem |
Tipo/Formato |
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Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
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Registro completo
Biblioteca(s): |
Catálogo Coletivo de Periódicos Embrapa; Embrapa Amazônia Oriental. |
Identificador: |
503 |
Data corrente: |
09/05/2002 |
Data da última atualização: |
12/05/2015 |
Código do título: |
0901372 |
ISSN: |
0100-1922 |
Código CCN: |
003459-2 |
Título e Subtítulo: |
ANAIS DA BIBLIOTECA NACIONAL |
Título alternativo: |
ANAES DA BIBLIOTHECA NACIONAL |
Entidade: |
Biblioteca Nacional do Rio de Janeiro |
Local de publicação: |
Rio De Janeiro, RJ |
Periodicidade: |
Anual |
Inicio de publicação: |
1876 |
Coleções da unidade: |
Embrapa Amazônia Oriental 1883 11; 1884/85 12; 1886 14(1-2); 1887/88 15(1/2); 1889/90 16(1-2); 1891/92 17; 1896 18; 1898 20; 1899 21; 1900 22; 1901 23; 1903 25; 1904 26; 1905 27; 1906 28; 1907 29; 1908 30; 1909 31; 1910 32; 1911 33; 1912 34; 1913 35; 1914 36; 1915 37; 1916 38; 1917 39; 1918 40; 1919 41; 1920 42; 1924 46; 1925 47; 1927 49; 1928 50; 1929 51; 1930 52; 1931 53; 1932 54; 1933 55; 1934 56; 1935 57; 1936 58; 1937 59; 1938 60; 1948 66, 67; 1949 68; 1950 69, 70; 1951 71, 72; 1953 74; 1954 73; 1955 75; 1956 76; 1957 77; 1958 78; 1959 79; 1960 80; 1962 82; 1963 83; 1964 84; 1965 85; 1966 86; 1967 87; 1968 88; 1969 89; 1970 90; 1971 91; 1972 92(3,6-8); 1973 93; 1974 94; 1975 95(1-2); 1976 96; 1977 97; 1978 98; 1980 100; 1981 101; 1982 102; 1983 103; 1985 105; 1986 106; 1987 107; 1988 108; 1989 109; 1990 110; 1991 111; 1992 112; 1993 113; 1994 114 Classificação: 981.05A6 |
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